臨床生化檢驗中測定蛋白質的方法很多，主要利用蛋白質的分子組成，結構或性質進行。 一、測定蛋白質特征元素 —— 氮 ?? 如凱氏定氮法，是測定蛋白質的經典方法，1883年Kjeldahl首創，精密度準確度高，但操作復雜、費時、技術性強，不適合臨床常規檢測，一般用于標準血清的標定和校正。 二、利用重復的肽鏈結構 ?? 如雙縮脲法，1914年首創，操作簡便，重復性好，各種蛋白產生的顏色反應相近，但靈敏度較低，是目前臨床上測定總蛋白的常規方法。 三、利用酪氨酸、色氨酸殘基與 試劑 的反應或紫外吸收 ?? 如： 1. 酚 試劑 法?? 1921年，Folim首創，后又經改進，1951年Lowry改良成今法、靈敏度高（較雙縮脲法高100倍），主要用于微量蛋白質檢測，但各種蛋白質中酪氨酸含量不一，故準確性較差，試劑配制復雜且不穩定，化學干擾多，目前臨床上僅用于粘蛋白測定。 2. 紫外吸收法?? 在280nm處有一吸收峰，快速、簡單，不需加任何試劑，保留蛋白質活性，化學干擾大。 四、利用與染料的結合能力 1. 考馬克斯亮藍G-250結合蛋白法（CBB法）?? 1976年Bradford應用于蛋白質測定，操作簡便、快速、重復性好，靈敏度高，干擾因素少，但特異性不高，大分子肽（分子量300以上），也參與反應，線性范圍窄，臨床上主要用于尿、腦溶液蛋白質測定。 2. 溴甲酚綠結合清蛋白法（BCG法）?? 靈敏度高， 血清 用量少，操作簡便，但特異性不高，部分球蛋白也能與之結合（ α 1 -球蛋白、運鐵蛋白、觸珠蛋白等），是目前臨床上測定清蛋白的常規方法。 五、利用沉淀后借濁度或光折射測定 ?? 如比濁法、折光測定法，方法簡便，試劑易得，但濁度的強弱受反應的條件影響大（加試劑的方法、溫度等），結果準確性差，一般用于尿、腦脊液蛋白測定。 六、電泳法 ?? CAE、PAGE，目前臨床上常用電泳技術，但只能計算各種蛋白質百分含量。 七、利用免疫學特性 ?? 免疫化學法，特異性、靈敏度高，只能用于某種特異蛋白的測定。