關于蛋白質二級結構的α螺旋的介紹
蛋白質分子中多個肽平面通過氨基酸a-碳原子的旋轉，使多肽主鏈各原子沿中心軸向右盤曲形成穩定的α螺旋（a-helix）構象。 α螺旋具有下列特征：
（1）多肽鏈以肽單元為基本單位，以Cα為旋轉點形成右手螺旋，氨基酸殘基的側鏈基團伸向螺旋的外側。
（2）每3.6個氨基酸旋轉一周，螺距為0.54nm，每個氨基酸殘基的高度為0.15nm，肽鍵平面與中心軸平行。
（3）氫鍵是α螺旋穩定的主要次級鍵。相鄰螺旋之間形成鏈內氫鍵，即每個肽單位N上的氫原子與第四個肽單位羰基上的氧原子生成氫鍵，氫鍵與中心軸平行。若氫鍵破壞，α螺旋構象即被破壞。
α螺旋的形成和穩定性受肽鏈中氨基酸殘基側鏈基團的形狀、大小及電荷等影響。如多肽中連續存在酸性或堿性氨基酸，由于帶同性電荷而相斥，阻止鏈內氫鍵形成趨勢而不利于α螺旋的生成；R側鏈較大的氨基酸殘基（如異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等）集中的區域，因空間位阻的影響，也不利于α螺旋的穩定；脯氨酸或羥脯氨酸殘基的N原子位于吡咯環中，C-N單鍵不能旋轉，并且其α-亞氨基在形成肽鍵后，N原子上無氫原子，不能生成維持僅螺旋所需之氫鍵，故不能形成α螺旋。顯然，蛋白質分子中氨基酸的組成和排列順序對α螺旋的形成和穩定性具有決定性的影響。
α螺旋是蛋白質二級結構的主要形式，肌紅蛋白和血紅蛋白分子有許多肽段呈α螺旋，毛發的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝塊中的纖維蛋白，它們的多肽鏈幾乎都是α螺旋。數條α螺旋狀的多肽鏈纏繞在一起，可增強其機械強度和伸縮性（彈性）。
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