酶學的基本理論
1、酶的分類:
1961年，國際生物化學聯合會把酶分為六大類：
氧化還原酶類： AH2+B A+BH2(催化底物時進行了電子反應)
轉移酶類：A-R+B A+B-R(一種分子上的基團轉移到另一種分子上)
水解酶類：A-B+HOH AOH+BH(催化大分子加水分解成小分子)
裂解酶類： A-B A+B(催化一個化合物為幾個化合物)
異構酶類： A B(底物分子內重排反應)
合成酶類： A+B+ATP AB+ADP( 腺苷二磷酸)
目前工業中所使用的酶制劑絕大部分屬于水解酶類。
2、酶的活力定義：
酶的活力由多種定義方式，常用的有以下兩種：
2.1、在一定的條件下（溫度、PH），單位時間內催化轉化一定量的底物生成特定產物所需的酶量；
當測定酶系活力時，如果在特定條件下，采用每1分鐘催化1μmol的底物轉化為產物的酶量的表達形式時，該酶活力值即為國際單位（IU）。
2.2、在一定的條件下（溫度、PH），單位時間內催化轉化一定濃度的底物生成一定量特定產物所需的酶量。這種方式是較為常用的。
3、酶的特性：
3.1、高效性：酶的催化反應可以在常溫常壓和溫和的酸堿條件下進行，一個酶分子在一分鐘內能引起數百萬個底物分子轉化為產物，較其他催化劑相比，酶的催化能力大1000萬倍到10萬億倍。
3.2、絕對或相對的專一性：酶促反應的另一個特點就是對底物的高度專一性。一種酶只能催化一種（絕對專一性）或一類物質（相對專一性）反應，即酶是一種僅能催化特定化合物、特定化學鍵、特定化學變化的生物催化劑。
3.3、酶的化學本質：酶之所以不同于一般催化劑的特性，主要是酶的化學本質以及結構所致。酶的化學本質是蛋白質，具有蛋白質所具有的一切特性。（如：兩性電解質，紫外線、熱、重金屬、酸堿等使其變性，被蛋白酶分解等）
4、酶的結構和催化機制：
4.1、酶的組成與結構：
酶的化學本質是蛋白質，蛋白質分子是由氨基酸組成。酶的結構分為四級：
一級結構：氨基酸殘基嚴格地按一定順序線性排列稱為蛋白質一級結構，一個蛋白質分子可能由一條肽鏈構成、也可能由幾條肽鏈構成。
二級結構：由于肽鏈上的一個肽鍵上的氫原子與另一個肽鍵上的氧原子有可能能形成氫鍵，所以，肽鏈可以出現α-螺旋和β-折疊兩種穩定的構象形式，這稱為蛋白質二級結構。
三級結構：完整的蛋白質分子的肽鏈在空間的排列中按照嚴格的立體結構盤曲折疊而成一個完整的分子，這種立體構象稱為蛋白質三級結構。
四級結構：由幾條肽鏈所組成的酶分子，以非共價鍵的方式按一定的形式相互結合成為完整分子的方式稱為蛋白質四級結構。其中每條完整的肽鏈稱為一個亞基。
4.2、酶的活性中心：酶蛋白與其他蛋白質不同之處在于酶蛋白有活性中心。所謂活性中心是指酶蛋白上具有的與催化活性有關的一個特定區域，其中包括催化過程中關鍵的催化基團以及與底物結合有關的結合基團。
5、酶的催化機制：
5.1、酶與底物的結合：
酶促化學反應中的反應物稱為底物，一個酶分子在一分鐘內能引起數百萬個底物分子轉化為產物，酶在反應過程中并不消耗。但是酶實際上是參與反應的，只是在一個反應完成后，酶分子本身立即恢復原狀，又能進行下一次反應。許多實驗證明，酶和底物在反應過程中形成絡合物。
5.2、酶的作用機制：
對于酶的催化作用機制，目前較為認可的有兩種理論假說：一個是“鎖鑰”模式（1890 Fisher提出），酶與底物的結合有很強的專一性，也就是對底物具有嚴格的選擇性，即底物分子結構稍有變化，酶也不能將其轉化成產物；另一個是“誘導契合學說”（Koshland提出），“誘導契合學說”認為催化部位要誘導才能形成，而不是現成的。
5.3、酶的結構與催化功能的關系
酶的一級結構是酶具有催化功能的決定性部分，而高級結構為酶催化功能所必須部分。酶的一級結構發生變化，其催化功能發生相應的改變。酶的二級、三級結構是所有酶都必須具備的空間結構，是維持酶的活性部位所必須的構型。當酶蛋白的二級、三級結構徹底改變時，就可使酶遭受破壞而喪失其催化功能。
具有四級結構的酶，按其功能可分為兩類：一類與催化作用有關，另一類與代謝調節密切相關，只與催化作用有關的具有四級結構的酶由幾個亞基組成，每個亞基都有一個活性中心，只有在四級結構完整時，催化功能才會發揮出來；只與代謝調節作用有關的具有四級結構的酶，其組成亞基中，部分亞基具有調節中心，調節中心可分為激活中心和抑制中心，使酶的活性受到激活或抑制，從而調節反應速度和代謝過程。
5.4、酶促反應動力學理論
酶促反應過程： E+S ES—E+P
E—酶
P—轉化物
米氏方程（Michael—Menten）： u=v[S]/Km+[S]
u—反應速度
v—底物飽和時的最大反應速度
[V]—底物濃度
Km—米氏常數
米氏方程給出了酶反應速度與底物濃度之間的定量關系。
從米氏方程可以得出：在底物濃度低時，酶分子的活性中心未被底物飽和，于是反應速度隨底物的濃度而變，當底物分子的數目增加時，酶活性中心更多地被底物分子結合直至飽和，就不再有活性中心可以發揮作用了，這時酶充分發揮了效率，反應速度不再取決于底物濃度了。
