磷脂酶C自抑制過程的普遍機制

       磷脂酶C（phospholipase  C，PLC）是一類可以催化磷脂C的磷脂酰鍵水解斷裂的酶，PLC在生物的生命活動中起著第二信使的作用，其廣泛存在于各種原核、真核生物之中，只是在分子結構上略有差異。PLC的同工酶直接由異源三聚體G蛋白（heterotrimeric  G  protein）和Ras-like  GTPases蛋白激發，從而將磷脂酰肌醇二磷酸（phosphatidylinositol  4,5-bisphosphate）水解成為第二信使甘油二酯（diacylglycerol）以及肌醇三磷酸（inositol  1,4,5-trisphosphate）。G蛋白在TCR/CD3與磷脂酶C的結合過程中起著重要的調節作用，通過G蛋白可以使得PLC發生活化，從而激活磷脂酰肌醇代謝途徑。 

       盡管PLC在多種信號級聯放大過程中都起著主導作用，但是PLC激活過程中的分子學機制目前尚不清楚。在2008年8月8日出版的《分子細胞》（Molecular  Cell）上，來自美國北卡羅來納大學醫學院的一組科學家發表了他們的最新研究結果。文章稱，PLC的活性中心受到一個連接TIM-barrel蛋白兩個部分的環狀結構的阻礙。而去除這個結構能組成性激活（constitutively  activate）PLC-β2，與此同時也并不會消除其被經典G蛋白調節子進一步激發的能力。 

       磷脂酶活性的自抑制過程會得到Rho  GTPases和異源三聚體G蛋白的減緩，它們激活的PLC-β2將以活性中心取代起到阻礙作用的環狀結構，從而使得PLC能與底物-磷脂酰肌醇(PtdIns（4，5）P2)結合。而類似的調節過程也會發生于其它的PLC蛋白中，在文章中，科學家提出了一種膜界面活化過程的普遍機制，這為PLC的各種激活過程提供了一個統一的框架。