動物體內的胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶是分解食物蛋白質的專一蛋白酶。由于TI能分別與上述兩種蛋白酶活性中心專一性結合，使它們失去了分解蛋白質的能力，由此引起蛋白質消化率下降、營養效價降低。并導致消化不良、食欲下降、乃至生長停滯等不良反應。但另有研究報道，在動物飼料中加入預先消化過的蛋白質或混合氨基酸制品后，TI仍能抑制動物的生長。因此認為，TI抑制胰腺中蛋白酶的活性不是導致動物生長停滯的惟一原因。...
其中研究較多的是大豆胰蛋白酶抑制劑，它是一類抗營養因子，經攝入可引起單胃動物的胰臟腫大，顯著抑制動物的生長，還帶有一定的致敏性。目前有兩種類型的胰蛋白酶抑制劑，分別是KSTI和BBTI，研究表明KSTI對胰蛋白酶的抑制活性要強于BBTI。經過熱處理的STI被鈍化，可以使大豆的營養成分在一定程度上得到改善。...
目的要求1．學習胰蛋白酶的純化及其結晶的基本方法。2．了解酶的活性與比活性的概念。實驗原理胰蛋白酶是以無活性的酶原形式存在于動物胰臟中，在Ca2+的存在下，被腸激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，從肽鏈N端賴氨酸和異亮氨酸殘基之間的肽鍵斷開，失去一段六肽，分子構象發生一定改變后轉變為有活性的胰蛋白酶。...
另外，盡管胃蛋白酶具有廣泛的底物特異性，但是，由于飼料蛋白質在胃中的有限停留時間，以及在低pH值下并不是所有蛋白質都能有效地發生水合作用和被溶解，因此，在這里飼料蛋白質并不能很好的被水解。 在小腸中，pH值由酸性轉化為更接近中性和堿性水平，且有膽汁酸表面活性劑的協助，使得一些飼料蛋白質的溶解性發生改變，但是，同時也降低了胃蛋白酶的效率。因此，這就需要動物體分泌一組新的蛋白消化酶。...
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