氨基酸結構和分類（六）
二、二級結構
（一）二級結構是肽鏈的空間走向
蛋白質的二級結構是指肽鏈主鏈的空間走向（折疊和盤繞方式），是有規則重復的構象。肽鏈主鏈具有重復結構，其中氨基是氫鍵供體，羰基是氫鍵受體。通過形成鏈內或鏈間氫鍵可以使肽鏈卷曲折疊形成各種二級結構單元。復雜的蛋白質分子結構，就由這些比較簡單的二級結構單元進一步組合而成。
（二）肽鏈卷曲折疊形成四種二級結構單元
1.α螺旋(α-helix)?
α螺旋模型是Pauling和Corey等研究α-角蛋白時于1951年提出的。角蛋白是動物的不溶性纖維狀蛋白，是由動物的表皮衍生而來的。它包括皮膚的表皮以及毛發、鱗、羽、甲、蹄、角、絲等。角蛋白可分為兩類，一類是α角蛋白，胱氨酸含量豐富，如角、甲、蹄的蛋白胱氨酸含量高達22％；另一類是β角蛋白，不含胱氨酸，但甘氨酸、丙氨酸和絲氨酸的含量很高，蠶絲絲心蛋白就屬于這一類。α角蛋白，如頭發，暴露于濕熱環境中幾乎可以伸長一倍，冷卻干燥后又收縮到原來長度。β角蛋白則無此變化。
α角蛋白的X射線衍射圖案極其相似，沿長軸方向都有一個大周期結構或重復單位，其長度為5－5.5埃。Pauling等考慮到肽平面對多肽鏈構象的限制作用，設計了多肽鏈折疊的各種可能模型，發現其中一種α螺旋模型能很好地說明α角蛋白的X射線衍射圖案中的5－5.5埃重復單位。在這個模型中，每隔3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，相當于向上平移5.4埃。螺旋的直徑是11埃。螺旋上升時，每個氨基酸殘基沿軸旋轉100°，向上平移1.5埃，比完全伸展的構象壓縮2.4倍。這與衍射圖案中的小周期完全一致。其二面角Φ=-57度，Ψ=-48度。在α螺旋中氨基酸殘基的側鏈伸向外側，相鄰的螺圈之間形成鏈內氫鍵，氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。氫鍵是由肽鍵中氮原子上的氫與其N端第四個羰基上的氧之間形成的。α螺旋的結構允許所有的肽鍵都參與鏈內氫鍵的形成，因此相當穩定。α-螺旋由氫鍵構成一個封閉環，其中包括三個殘基，共13個原子，稱為3.613（n=3）螺旋。
由L型氨基酸構成的多肽鏈可以卷曲成右手螺旋，也可卷曲成左手螺旋，但右手螺旋比較穩定。因為在左手螺旋中β碳與羰基過于接近，不穩定。在天然蛋白質中，幾乎所有α螺旋都是右手螺旋。只在嗜熱菌蛋白酶中發現一圈左手螺旋。在α角蛋白中，3或7個α螺旋可以互相擰在一起，形成三股或七股的螺旋索，彼此以二硫鍵交聯在一起。α螺旋不僅是α角蛋白的主要構象，在其他纖維蛋白和球狀蛋白中也廣泛存在，是一種常見的二級結構。
α螺旋是一種不對稱的分子結構，具有旋光能力。α螺旋的比旋不等于其中氨基酸比旋的簡單加和，因為它的旋光性是各個氨基酸的不對稱因素和構象本身不對稱因素的總反映。天然α螺旋的不對稱因素引起偏振面向右旋轉。利用α螺旋的旋光性，可以測定它的相對含量。
一條肽鏈能否形成α螺旋，以及螺旋的穩定性怎樣，與其一級結構有極大關系。脯氨酸由于其亞氨基少一個氫原子，無法形成氫鍵，而且Cα－N鍵不能旋轉，所以是α螺旋的破壞者，肽鏈中出現脯氨酸就中斷α螺旋，形成一個"結節"。此外，側鏈帶電荷及側鏈基團過大的氨基酸不易形成α螺旋，甘氨酸由于側鏈太小，構象不穩定，也是α螺旋的破壞者。
根據各種殘基的特性，可以預測蛋白質的二級結構。目前常見的預測方法有Chou-Fasman法、GOR法、Lim法等，都是根據統計信息進行預測的。如果二級結構的預測成功率大于80％，就可以用來預測高級結構，但目前只能達到70％左右。Chou-Fasman法比較直觀，與二級結構形成的實際過程接近，但成功率不高。
Chou-Fasman法根據各個氨基酸在一些已知結構的蛋白質中的表現，按構象參數Pα(表示形成α螺旋的能力)?由大到小將他們分為六組，依次為：
最強的形成者(Hα)：Glu、Met、Ala、Leu
中等的形成者(hα)：Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val
很弱的形成者(Iα)：Asp、His
中立者(iα)：Cys、Ser、Thr、Arg
較弱的破壞者(bα)：Asn、Tyr
最強的破壞者(Bα)：Gly、Pro
如肽鏈中6個連續的殘基中有4個hα即可形成核心，然后向兩側延伸，遇到四肽破壞者時中止。形成α螺旋時有協同性，即一旦形成核心，其它殘基就容易加入。
