周政研究組Nature子刊發布組蛋白研究新成果
來自中科院生物物理研究所、美國國家癌癥研究所的研究人員，在新研究中揭示出了SRCAP (SWR1)染色質重塑亞基YL1識別H2A.Z的結構基礎。研究結果發布在3月14日的《自然結構與分子生物學》（Nature Structural & Molecular Biology）雜志上。
中科院生物物理研究所的周政（Zheng Zhou）研究員，及美國國家科學院院士、美國國家癌癥研究所及霍華德休斯醫學研究所的吳以仲(Carl Wu)教授是這篇論文的共同通訊作者。
組蛋白H2A有不同的變異體，而且這些變異體也屬于組蛋白，在自然界（包括動物和部分植物）中存在著H2A的變異體H2A.Z、MacroH2A、H2A.Bbd、TH2A和H2A.X，而且能夠形成正常的核小體。作為高度保守的組蛋白變異體，H2A.Z參與保護常染色體，防止形成異染色質；并且與轉錄調節、抗沉默、沉默和基因組穩定性有關。
2004年，吳以仲教授首先在釀酒酵母中發現了染色質重構復合物SWR1，并證明SWR1利用水解產生的ATP的能量移除常規核小體中的H2A -H2B，同時嵌入常規組蛋白H2A.Z -H2B以形成含有H2A.Z的核小體。SWR1在高等真核生物中的同源復合物SRCAP以及p400也具有催化H2A.Z替換核小體中H2A的能力，證明 H2A.Z的組裝是一種高度保守的機制。盡管研究證實了SRCAP (SWR1)的YL1 (Swc2)亞基在識別H2A.Z中發揮至關重要的作用，但對于識別的機制卻不是很清楚。
研究人員報告稱獲得了果蠅YL1 (dYL1-Z)的H2A.Z結合結構域與H2A.Z–H2B二聚體的復合物晶體結構，分辨率達到1.9埃（?）。證實了dYL1-Z結構域對芽殖酵母體 內H2A.Z沉積及SRCAP (SWR1)催化體外組蛋白H2A.Z替換至關重要。這項研究將YL1-Z與已知的一些H2A.Z伴侶蛋白區分開來，提出了基于結合親和力增高促進 H2A.Z從SRCAP (SWR1)轉移到核小體的一個層次機制
胚胎干細胞(ESC)具有發育為三個胚層并進一步分化為各種不同類型細胞的潛能被稱為多能性。自我更新和多能性維持是ESC的兩個基本特征。過去的 研究表明ESC的多能性維持與染色體的特殊結構密切相關。2012年12月，美國國立衛生研究院的趙可吉博士在研究中證實H2A.Z在ESC自我更新和分 化過程中扮演重要角色，這將有助于對胚胎干細胞命運機制的進一步研究。相關論文發表在Cell stem cell雜志上。
2014年1月，由來自新加坡國立癌癥中心、法國國家科研中心分子細胞及遺傳學研究所等處的科學家們組成的一個研究小組，獲得了一項有關基因調控機 制的重要研究發現：ANP32E能夠將DNA上的H2A.Z除去，從而改變基因表達。這項研究發表在1月30日的《自然》（Nature）雜志上。
2014年3月，中國醫學科學院北京協和醫學院、北京生命科學研究所、中科院生物物理研究所的研究人員鑒別出了一個哺乳動物H2A.Z特異性的伴侶 蛋白Anp32e。證實Anp32e有可能幫助解開了非核小體H2A.Z聚集物，推動移除了+1核小體處的H2A.Z，而后者有可能幫助了RNA聚合酶 II通過第一道核小體障礙。這一研究發現在線發表在Cell Research雜志上。
