科學家揭示蛋白互作進化速率

　　美國密歇根大學與四川大學的研究人員聯合在國際著名期刊美國《國家科學院院刊》(PNAS)上發表了題為“Measuring the evolutionary rate of protein–protein interaction”的研究論文。

　　領導這一研究的是著名華人學者張建之教授。其早年畢業于復旦大學。1998年美國賓西法尼亞州立大學遺傳學博士畢業，師從著名的分子進化學家根井正利(Masatoshi Nei)，現為、美國密歇根大學生態學進化生物學系教授，是基因重復、適應進化等研究領域國際著名學者，已在Nature Genetics、PNAS、Trends Genetics等刊物上發表論文數十篇。四川大學的徐懷亮教授作為作者之一參與了該研究項目。

　　生命是由基本組成物質(蛋白質、核酸等)經過漫長的進化演變形成的復雜系統，因此生物大分子的進化研究對于揭示生命的起源和進化機制有著非常重要的意義。盡管科學家們通過大量研究已獲得了數百種物種成千上萬個基因編碼蛋白質序列進化的信息，然而與之相對應的蛋白質功能進化的信息卻仍知之甚少，尤其在基因組水平。究其原因主要是由于蛋白質之間的功能存在這極大的多樣性，因此很難精確估計和比較蛋白質的功能進化速率。由于大部分的蛋白質是通過與其他蛋白質之間的相互作用(PPI)發揮其功能的，而蛋白質間的相互作用可通過標準分析進行測定，因此估算蛋白質間相互作用的進化速率可用來測量蛋白質功能的進化速率。

　　在這篇文章中，研究人員對克魯雄酵母(Kluyveromyces waltii)蛋白質間潛在的87種相互作用進行了實驗檢測分析。在過去的研究中科學家們曾詳細報道過親緣關系接近的芽殖釀酒酵母中一對一同源物的相互作用。研究人員進一步將已獲得的分析結果與來自其他真核生物的數據進行比較，從而推測出蛋白質相互作用的進化速率為(2.6 ± 1.6) × 10?10/每PPI每年。這一速率相對于通過蛋白氨基酸置換數量分析獲得的蛋白質序列進化速率要低三個數量級。

　　研究結果表明蛋白質分子極其緩慢的功能進化有可能是導致生命在分子及細胞水平驚人保守性的主要原因，這意味著科學家們可以在更多的簡單生物體開展人類疾病的機制研究。