纖維素酶復合物介紹
在許多細菌中，體內的纖維素酶是在超分子復合物（纖維素小體）中組織起來的復雜酶結構。它們可以包含但不限于五種不同的酶亞基，代表即內切纖維素酶、外切纖維素酶、纖維二糖酶、氧化纖維素酶和纖維素磷酸化酶，其中只有外切纖維素酶和纖維二糖酶參與β(1→4)鍵的實際水解。組成纖維素體的亞單位的數量也可以決定酶活性的速率。
多域纖維素酶在許多分類群中廣泛存在，然而，在纖維素體中發現的來自厭氧細菌的纖維素酶具有最復雜的結構，由不同類型的模塊組成。例如，Clostridiumcellulolyticum產生13種GH9模塊化纖維素酶，其中包含不同數量和排列的催化域(CD)、碳水化合物結合模塊(CBM)、dockerin、接頭和Ig樣域。
例如，來自里氏木霉的纖維素酶復合物包含標記為C1的組分（57,000道爾頓），其分離結晶纖維素鏈、內切葡聚糖酶（約52,000道爾頓）、外切葡聚糖酶（約61,000道爾頓）和β-葡糖苷酶（約61,000道爾頓）道爾頓）。
在產生纖維素體的細菌基因組中已經鑒定出許多被稱為dockerins和cohesins的“特征”序列。根據它們的氨基酸序列和三級結構，纖維素酶分為氏族和科。
由于酶與纖維素底物之間的緊密接近，多模塊纖維素酶比游離酶（只有CD）更有效，這是由于協同作用。CBM參與纖維素的結合，而糖基化接頭為CD提供靈活性，以提高活性和蛋白酶保護，并增加與纖維素表面的結合。
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