抗體結構及其功能
抗體由四條多肽鏈組成，各肽鏈之間南數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y”字型結構，稱為Ig單體，是構成抗體的基本單位。抗體在醫療實踐中應用甚為廣泛。
Ig分子的兩條重鏈和兩條輕鏈都可折疊成數個球形結構域(domain)，每個結構域行使其相應的功能。輕鏈有VL和CL兩個結構域；IgG、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個結構域；IgM和IgE的重鏈有五個結構域，即多一個CH4結構域。
每個結構域由約110個氨基酸組成，氨基酸序列具有相似性，其二級結構是由幾條多肽鏈折疊形成的兩個反向平行的β片層(anti—parallel β sheet)構成的，兩個β片層中心的兩個半胱氨酸殘基由一個鏈內二硫鍵垂直連接，形成一個“β桶狀(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”結構，這種折式稱為免疫球蛋白折疊(immunoglobulin folding)。
許多膜型和分泌型的蛋白質分子也含有這類獨特折疊的二級結構，因此，這類分子被統稱為免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF) 。
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