蛋白質純化
蛋白質的分離純化在生物化學研究應用中使用廣泛，是一項重要的操作技術。
一個典型的真核細胞可以包含數以千計的不同蛋白質，一些含量十分豐富，一些僅含有幾個拷貝。為了研究某一個蛋白質，必須首先將該蛋白質從其他蛋白質和非蛋白質分子中純化出來。用于分離蛋白質的最重要特性有大小、電荷、疏水性和對其他分子的親和性。通常采用多種方法的組合來實現蛋白質的完全純化。其蛋白質分離純化主要方法包括：
（1） 根據分子大小不同的分離方法：透析和超過濾（利用蛋白質分子不能通過半透膜）；密度梯度離心（蛋白質在介質中離心時質量和密度較大的顆粒沉降較快）；凝膠過濾(一種柱層析)
（2） 利用溶解度差別分離：等電點沉淀法）由于蛋白質分子在等電點時凈電荷為零，減少了分子間靜電斥力，因而容易聚集沉淀，此時溶解度最小)；鹽溶與鹽析(利用一定濃度鹽溶液增大或減小蛋白質的溶解度)
（3） 根據電荷不同的分離方法，主要包括電泳和離子交換層析分離；
（4） 蛋白質的選擇吸附分離（利用顆粒吸附力的強弱不同達到分離目的）
（5） 根據配體特性的分離——親和層析（利用蛋白質分子與另一種稱為配體的分子能夠特異而非共價地結合這一生物性質）
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