佚名 ?

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構成呼吸鏈的遞氫體和遞電子體主要分為以下五類：

(一)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)或稱輔酶I(CoI)。

為體內很多脫氫酶的輔酶，是連接作用物與呼吸鏈的重要環節，分子中除含尼克酰胺(維生素PP)外，還含有核糖、磷酸及一分子腺苷酸(AMP)，其結構如下：

NAD+的主要功能是接受從代謝物上脫下的2H(2H++2e)，然后傳給另一傳遞體黃素蛋白。

在生理pH條件下，尼克酰胺中的氮(吡啶氮)為五價的氮，它能可逆地接受電子而成為三價氮，與氮對位的碳也較活潑，能可逆地加氫還原，故可將NAD+視為遞氫體。反應時，NAD+的尼克酰胺部分可接受一個氫原子及一個電子，尚有一個質子(H+)留在介質中。

此外，亦有不少脫氫酶的輔酶為尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)，又稱輔酶Ⅱ(CoⅡ)，它與NAD+不同之處是在腺苷酸部分中核糖的2′位碳上羥基的氫被磷酸基取代而成。

當此類酶催化代謝物脫氫后，其輔酶NADP+接受氫而被還原生成NADPH+H+，它須經吡啶核苷酸轉氫酶(pyridine nucleotide transhydrogenase)作用將還原當量轉移給NAD+，然后再經呼吸鏈傳遞，但NADPH+H+一般是為合成代謝或羥化反應提供氫。?

(二)黃素蛋白(flavoproteins)

黃素蛋白種類很多，其輔基有兩種，一種為黃素單核苷酸(FMN)，另一種為黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)，兩者均含核黃素(維生素B2)，此外FMN尚含一分子磷酸，而FAD則比FMN多含一分子腺苷酸(AMP)，其結構如下：?

在FAD、FMN分子中的異咯嗪部分可以進行可逆的脫氫加氫反應。

FAD或FMN與酶蛋白部分之間是通過非共價鍵相連，但結合牢固，因此氧化與還原(即電子的失與得)都在同一個酶蛋白上進行，故黃素核苷酸的氧化還原電位取決于和它們結合的蛋白質，所以有關的標準還原電位指的是特定的黃素蛋白，而不是游離的FMN或FAD；在電子轉移反應中它們只是在黃素蛋白的活性中心部分，而其本身不能作為作用物或產物，這和NAD+不同，NAD+與酶蛋白結合疏松，當與某酶蛋白結合時可以從代謝物接受氫，而被還原為NADH，后者可以游離，再與另一種酶蛋白結合，釋放氫后又被氧化為NAD+。

多數黃素蛋白參與呼吸鏈組成，與電子轉移有關，如NADH脫氫酶(NADh dehydrogenase)以FMN為輔基，是呼吸鏈的組分之一，介于NADH與其它電子傳遞體之間；琥珀酸脫氫酶，線粒體內的甘油磷酸脫氫酶(glycerol phosphate dehydrogenase)的輔基為FAD，它們可直接從作用物轉移還原當量H++e reducing equivalent)到呼吸鏈，此外脂肪酰CoA脫氫酶與琥珀酸脫氫酶相似，亦屬于FAD為輔基的黃素蛋白類，也能將還原當量從作用物傳遞進入呼吸鏈，但中間尚需另一電子傳遞體稱為電子轉移黃素蛋白(electron?transferring flavo?protein,ETFP，輔基為FAD)參與才能完成。

(三)鐵硫蛋白(iron?sulfur proteins,Fe-S)

又稱鐵硫中心，其特點是含鐵原子。鐵是與無機硫原子或是蛋白質肽鏈上半胱氨酸殘基的硫相結合，常見的鐵硫蛋白有三種組合方式(a)單個鐵原子與4個半胱氨酸殘基上的巰基硫相連。(b)兩個鐵原子、兩個無機硫原子組成(2Fe-2S)，其中每個鐵原子還各與兩個半胱氨酸殘基的巰基硫相結合。(c)由4個鐵原子與4個無機硫原子相連(4Fe?4S)，鐵與硫相間排列在一個正六面體的8個頂角端；此外4個鐵原子還各與一個半胱氨酸殘基上的巰基硫相連(圖6-1)。

圖6－1　鐵硫蛋白結構?

(a)單個鐵與半胱氨酸硫相連　(b)2Fe-2S　(c)4Fe-4S

鐵硫蛋白中的鐵可以呈兩價(還原型)，也可呈三價(氧化型)，由于鐵的氧化、還原而達到傳遞電子作用。?

在呼吸鏈中它多與黃素蛋白或細胞色素b結合存在。

(四)泛醌(ubiquinone,UQ或Q)

亦稱輔酶Q(coenzyme Q)，為一脂溶性苯醌，帶有一很長的側鏈，是由多個異戊二烯(isoprene)單位構成的，不同來源的泛醌其異戊二烯單位的數目不同，在哺乳類動物組織中最多見的泛醌其側鏈由10個異戊二烯單位組成。

泛醌接受一個電子和一個質子還原成半醌，再接受一個電子和質子則還原成二氫泛醌，后者又可脫去電子和質子而被氧化恢復為泛醌。?

(五)細胞色素體系

1926年Keilin首次使用分光鏡觀察昆蟲飛翔肌振動時，發現有特殊的吸收光譜，因此把細胞內的吸光物質定名為細胞色素。細胞色素是一類含有鐵卟啉輔基的色蛋白，屬于遞電子體。線粒體內膜中有細胞色素b、c1、c、aa3，肝、腎等組織的微粒體中有細胞色素P450。細胞色素b、c1、c為紅色細胞素，細胞色素aa3為綠色細胞素。不同的細胞色素具有不同的吸收光譜，不但其酶蛋白結構不同，輔基的結構也有一些差異。

細胞色素c為一外周蛋白，位于線粒體內膜的外側。細胞色素C比較容易分離提純，其結構已清楚。哺乳動物的Cyt c由104個氨基酸殘基組成，并從進化的角度作了許多研究。Cyt c的輔基血紅素(亞鐵原卟啉)通過共價鍵(硫醚鍵)與酶蛋白相連(見圖6-2)，其余各種細胞色素中輔基與酶蛋白均通過非共價鍵結合。

圖6－2　細胞色素C的輔基與酶蛋白的聯接方式

細胞色素a和a3不易分開，統稱為細胞色素aa3。和細胞色素P450、b、c1、c不同，細胞色素aa3的輔基不是血紅素，而是血紅素A(見圖6?)。細胞色素aa3可將電子直接傳遞給氧，因此又稱為細胞色素氧化酶。

圖6-3　血紅素A結構式

鐵卟啉輔基所含Fe2+可有Fe2+←→Fe3++e的互變，因此起到傳遞電子的作用。鐵原子可以和酶蛋白及卟啉環形成6個配位鍵。細胞色素aa3和P?450輔基中的鐵原子只形成5個配位鍵，還能與氧再形成一個配位鍵，將電子直接傳遞給氧，也可與CO、氰化物、H2S或疊氮化合物形成一個配位鍵。細胞色素aa3與氰化物結合就阻斷了整個呼吸鏈的電子傳遞，引起氰化物中毒。

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